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Published On: Lun, Abr 4th, 2005

Orígenes del cáncer

Europa Press

Científicos españoles del Instituto de Biología Molecular de Barcelona perteneciente al Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y de la Universidad Autónoma de esta misma ciudad han conseguido analizar la estructura atómica de un complejo molecular que podría estar implicado en procesos tumorales, formado por la latexina humana y una metaloproteasa, la hCPA4.

Los investigadores han aplicado técnicas de biología molecular, bioquímica y cristalografía de rayos X, para lo que han empleado radiación de sincrotrón. Los resultados de su estudio que supone un avance hacia el desarrollo de terapias contra enfermedades como el cáncer, aparecen esta semana en la edición digital de la revista “Proceedings of the National Academy of Sciences” (PNAS).

Uno de los científicos, Xavier Gomis-Rúth, señaló a Euopa Press que las metaloproteasas (MPs), como la hCPA4, son enzimas que participan tanto en procesos de digestión general de proteínas, es el caso de aquellas ingeridas durante la comida o durante la remodelación de tejidos en procesos naturales del organismo, como en casos de proteólisis limitada específica, por ejemplo durante la activación o inactivación de otras proteínas del organismo.

Como tales, continúa Gomis- Rúth, las MPs juegan roles vitales en procesos fisiológicos pero también en patologías como la enfermedad de Alzheimer, artritis, osteoporosis y cáncer entre otras. Recientemente se ha descubierto una de estas MPs, la carboxipeptidasa A4 humana (hCPA4), que aparece en mayor abundancia en algunas líneas de células de tumores. El investigador señala que la hCPA4 tiene muchas proteínas muy parecidas tanto en humanos como en prácticamente todas las especies de animales, plantas y bacterias. Dichas MPs deben ser controladas de manera muy rigurosa para evitar que aparezcan efectos indeseados que conllevarían patologías.

Según Gomis- Rúth, dicho control es ejercido, en el caso de las metalocarboxipeptidasas como la hCPA4, por una proteína llamada latexina o inhibidor endógeno de carboxipeptidasas (ECI, por sus siglas en inglés). La latexina es el único inhibidor endógeno, esto es, que está presente en el mismo organismo y/o tejido que su diana, conocido hasta el momento.

Según explica el científico, los datos obtenidos han permitido ver de forma muy detallada, a escala de los átomos que constituyen las proteínas de este complejo, cómo se produce la inhibición. Para Gomis- Rúth “esta información sienta las bases para la comprensión de cómo se produce esta inhibición, pero también para el diseño de posibles fármacos específicamente dirigidos contra metaloproteasas”.

Este estudio según el investigador “es sólo un pequeño paso más hacia el entendimiento de cómo funcionan unas proteínas que podrían intervenir en ciertos procesos cancerígenos, pero este hecho aún no se ha demostrado”.

El trabajo está firmado por Irantzu Pallarés y Roman Bonet como primeros autores y en él ha participado un grupo liderado por F. Xavier Gomis-Rúth del Instituto de Biología Molecular de Barcelona del CSIC y por Francesc X. Avilés y Josep Vendrell de la Universidad Autónoma de Barcelona aplicando técnicas de biología molecular, bioquímica y cristalografía de rayos X, utilizando radiación de sincrotrón.



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