En colaboración con la Universidad del País Vasco, expertos del Centro Nacional de Biotecnología han identificado una zona en la chaperona DnaJ que le permite adaptarse a proteínas diferentes. El hallazgo ha sido publicado recientemente en The Journal of Biological Chemistry.

chaperona DnaJ

Estructura de la chaperona DnaJ unida a diferentes sustratos. / Jorge Cuéllar (CNB)

CNB-CSIC
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25 abril 2013 07:05

Cuando se produce la síntesis de las proteínas en los ribosomas, estas tienen que tomar la forma adecuada para ejercer su función.

Aunque las características físico-químicas de los aminoácidos que las forman determinan en gran parte la forma que adquieren, hay muchas proteínas que necesitan ayuda extra de parte de un grupo de proteínas conocidas como chaperonas.

Para comprender mejor cómo funcionan estas proteínas, en su laboratorio del Centro Nacional de Biotecnología (CNB), el grupo dirigido por José María Valpuesta utiliza la microscopía electrónica.

Gracias a esta técnica han podido determinar por primera vez, en colaboración con la Universidad del País Vasco, la estructura de un complejo formado por la chaperona DnaJ y su sustrato, lo que les ha permitido observar cómo la chaperona cambia la estructura del sustrato y con ello su función.

Los resultados, publicados en The Journal of Biological Chemistry, identifican además en dicha chaperona una zona de gran flexibilidad que le permite adaptarse a la forma de distintas proteínas.

Como se puede apreciar en la imagen, la forma que adopta la chaperona DnaJ (en azul) cambia radicalmente en función del sustrato al que se une (RepE1-144, RepE o Rep54; en amarillo). De este modo, una misma chaperona es capaz de unirse a una variedad de proteínas diferentes, consiguiendo en todas ellas que adquieran la forma necesaria para funcionar. 

Referencia bibliográfica:

Cuéllar J, Perales-Calvo J, Muga A, Valpuesta JM, Moro F. Structural insights into the chaperone activity of the 40 kDa heat shock protein DnaJ. Binding and remodeling of a native substrate. J Biol Chem 2013 Apr 11. [doi: 10.1074/jbc.M112.430595].

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